Wikipedia

Gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase

(Dilencongkan daripada Gliseraldehid fosfat dehidrogenase)

Gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase (disingkat GAPDH) (EC 1.2.1.12) ialah enzim dengan berat kira-kira 37 kDa yang memangkinkan langkah keenam glikolisis, dan dengan itu, berfungsi untuk memecahkan glukosa untuk menghasilkan tenaga dan molekul karbon. Sebagai tambahan kepada fungsi metabolisme yang telah lama diketahui, GAPDH baru-baru ini diketahui terlibat dalam beberapa proses bukan metabolisme, termasuk pengaktifan transkripsi, permulaan apoptosis,[4] pengulangalikan vesikel ER-Golgi dan pengangkutan aksoplasma.[5] Dalam sperma, GAPDHS isoenzim khusus testis dinyatakan.

GAPDH
Struktur sedia ada
PDBPencarian ortolog: PDBe RCSB
Pengecam
AliasGAPDH, GAPD, G3PD, HEL-S-162eP, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
Pengecam-pengecam luaranOMIM: 138400 MGI: 5434255 HomoloGene: 107053 GeneCards: GAPDH
Ortolog
SpesiesManusiaMencit
Entrez

2597

100042025

Ensembl

ENSG00000111640

tiadadata

UniProt

P04406

P16858

RefSeq (mRNA)

XM_001476707

RefSeq (protein)

NP_001243728
NP_001276674
NP_001276675
NP_002037
NP_001344872

NP_001276655
NP_032110

Kedudukan (UCSC)Chr 12: 6.53 – 6.54 Mbtiada data
Carian PubMed[2][3]
Wikidata
Papar/Sunting data manusiaPapar/Sunting data mencit
Gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase, domain pengikat NAD
Penentu termokestabilan enzim diperhatikan di struktur molekulD-gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase Thermus aquaticus; resolusi 2.5 angstrom.
Pengenal pasti
SimbolGp_dh_N
PfamPF00044
Klan PfamCL0063
InterProIPR020828
PROSITEPDOC00069
SCOP1gd1
SUPERFAMILY1gd1
Gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase, domain terminal C
Struktur hablur gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase Pyrococcus horikoshii ot3
Pengenal pasti
SimbolGp_dh_C
PfamPF02800
Klan PfamCL0139
InterProIPR020829
PROSITEPDOC00069
SCOP1gd1
SUPERFAMILY1gd1

Struktur

sunting

Di bawah keadaan sel biasa, GAPDH sitoplasma wujud terutamanya sebagai tetramer. Bentuk ini terdiri daripada empat subunit 37 kDa sama yang mengandungi satu kumpulan tiol pemangkin setiap satu yang kritikal terhadap fungsi pemangkin enzim.[6][7] GAPDH nukleus telah meningkatkan titik isoelektrik (pI) pH 8.3–8.7.[7] Residu sisteina di C152 dalam tapak aktif enzim diperlukan bagi cetusan apoptosis oleh tekanan oksidatif.[7] Di samping itu, pengubahsuaian pascatranslasi GAPDH sitoplasma menyumbang kepada fungsinya di luar glikolisis.[6]

GAPDH dikodkan oleh gen tunggal yang menghasilkan transkrip mRNA tunggal dengan 8 varian sambatan, walaupun isoform wujud sebagai gen berasingan yang hanya wujud dalam spermatozoa.[7]

Reaksi

sunting

Penukaran dua langkah G3P

sunting

Tindak balas pertama ialah pengoksidaan gliseraldehid 3-fosfat (G3P) di kedudukan 1 (dalam rajah, ia ditunjukkan sebagai karbon keempat daripada glikolisis), di mana aldehid ditukar kepada asid karboksilik (ΔG°'=- 50 kJ/mol (−12kcal/mol)) dan NAD+ secara serentak diturunkan secara endergonik kepada NADH.

Tenaga yang dikeluarkan oleh tindak balas pengoksidaan yang sangat eksergonik ini memacu tindak balas kedua endergonik (ΔG°'=+50 kJ/mol (+12kcal/mol)), di mana molekul fosfat tak organik dipindahkan ke perantaraan GAP untuk membentuk produk dengan keupayaan pemindahan fosforil yang tinggi: 1,3-bisfosfogliserat (1,3-BPG).

Ini adalah contoh fosforilasi yang digabungkan dengan pengoksidaan, dan tindak balas keseluruhan adalah agak endergonik (ΔG°'=+6.3 kJ/mol (+1.5)). Gandingan tenaga di sini dimungkinkan oleh GAPDH.

Mekanisme

sunting

GAPDH menggunakan pemangkinan kovalen dan pemangkinan asas am untuk mengurangkan tenaga pengaktifan yang sangat besar bagi langkah kedua (fosforilasi) tindak balas ini.

Pertama, sisa sisteina di tapak aktif GAPDH menyerang kumpulan karbonil G3P, mewujudkan perantaraan hemitioasetal (pemangkinan kovalen).

Hemithioacetal dideprotonasikan oleh sisa histidina dalam tapak aktif enzim (pemangkinan asas am). Penyahprotonan menggalakkan pengubahsuaian kumpulan karbonil dalam perantaraan tioester seterusnya dan pembuagan ion hidrida.

Seterusnya, molekul NAD+ terikat rapat yang bersebelahan menerima ion hidrida, membentuk NADH manakala hemitioasetal dioksidakan menjadi tioester.

Spesies tioester ini jauh lebih tinggi dalam tenaga (kurang stabil) daripada spesies asid karboksilik yang akan terhasil jika G3P teroksida tanpa ketiadaan GAPDH (spesies asid karboksilik sangat rendah tenaga sehingga penghalang tenaga untuk langkah kedua tindak balas (pemfosforilan) akan menjadi terlalu tinggi sehinnga menjadi terlalu perlahan dan tidak menguntungkan dalam organisma hidup).

NADH meninggalkan tapak aktif dan digantikan oleh molekul lain NAD+, cas positif yang menstabilkan oksigen karbonil bercas negatif dalam keadaan peralihan langkah akhir seterusnya. Akhirnya, molekul fosfat tak organik menyerang tioester, dan membentuk perantaraan tetrahedron, yang kemudiannya runtuh untuk membebaskan 1,3-bisfosfogliserate, dan kumpulan tiol sisa sisteina enzim.

Protein ini mungkin menggunakan model morfein dalam satu kawal atur alosterik.[8]

Fungsi

sunting

Metabolisme

sunting

Seperti namanya, gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase (GAPDH) memangkinkan penukaran gliseraldehid 3-fosfat kepadaD-gliserat 1,3-bifosfat. Ini ialah langkah keenam dalam pecahan glikolisis glukosa, laluan penting bekalan tenaga dan molekul karbon yang berlaku dalam sitosol sel eukariot. Penukaran berlaku dalam dua langkah bergandingan. Langkah pertama ialah menguntungkan dan membolehkan langkah kedua yang tidak berkecenderungan berlaku.

Pelekatan

sunting

Salah satu fungsi sampingan GAPDH ialah peranannya dalam lekatan dan pengikatan kepada komponen biologi lain. GAPDH bakteria daripada Mycoplasma dan Streptococcus, dan GAPDH kulat daripada Paracoccidioides brasiliensis diketahui mengikat dengan komponen matriks ekstrasel manusia dan bertindak dalam lekatan.[9][10][11] GAPDH didapati terikat di permukaan lalu menyumbang dalam lekatan serta dalam penghalangan berpersaingan patogen berbahaya.[12] GAPDH daripada Candida albicans didapati berkaitan dengan dinding sel dan mengikat fibronektin dan laminin.[13] GAPDH daripada spesies probiotik diketahui mengikat musin kolon manusia dan ECM, mengakibatkan kolonisasi probiotik yang dipertingkatkan dalam usus manusia.[14][15][16] Patel D. et al., menunjukkan bahawa Lactobacillus acidophilus GAPDH mengikat dengan musin dalam tindakan lekatan.[17]

Transkripsi dan apoptosis

sunting

GAPDH sendiri boleh mengaktifkan transkripsi. Kompleks kopengaktif transkripsi OCA-S mengandungi GAPDH dan laktat dehidrogenase, dua protein yang sebelum ini hanya dianggap terlibat dalam metabolisme. GAPDH bergerak antara sitosol dan nukleus, dan dengan itu, boleh menghubungkan keadaan metabolisme dengan transkripsi gen.[18]

Pada tahun 2005, Hara et al. menunjukkan bahawa GAPDH memulakan apoptosis. Ini bukan suatu fungsi ketiga, tetapi boleh dilihat sebagai aktiviti berbantuan GAPDH yang mengikat DNA seperti dalam pengaktifan transkripsi yang dibincangkan di atas. Kajian itu menunjukkan bahawa GAPDH dinitrosilkan S oleh NO sebagai tindak balas kepada tekanan sel, menyebabkan ia mengikat protein SIAH1, sejenis ubikuitin ligase. Kompleks ini bergerak ke dalam nukleus di mana Siah1 menyasarkan protein nukleus bagi penguraian, dengan itu memulakan pematian sel terkawal.[19] Dalam kajian seterusnya, kumpulan itu menunjukkan bahawa deprenil yang telah digunakan secara klinikal untuk merawat penyakit Parkinson banyak mengurangkan apoptosis GAPDH dengan menghalang penitrosilannya, lantas mungkin dapat digunakan sebagai ubat.[20]

Suis metabolisme

sunting

GAPDH bertindak sebagai suis metabolisme berbalik di bawah tekanan oksidatif.[21] Apabila sel terdedah kepada pengoksida, mereka memerlukan kofaktor antioksidan NADPH yang begitu banyak. Dalam sitosol, NADPH diturunkan daripada NADP+ oleh beberapa enzim, tiga daripadanya memangkinkan langkah pertama laluan pentosa fosfat. Rawatan pengoksida menyebabkan penyahaktifan GAPDH. Penyahaktifan ini mengarahkan semula sementara fluks metabolisme daripada glikolisis ke laluan pentosa fosfat, membolehkan sel menjana lebih banyak NADPH.[22] Dalam keadaan tekanan, NADPH diperlukan oleh beberapa sistem antioksidan termasuk glutaredoksin dan tioredoksin, serta penting bagi kitar semula glutation.

Pengangkutan ER ke Golgi

sunting

GAPDH juga nampaknya terlibat dalam pengangkutan vesikel dari retikulum endoplasma (ER) ke radas Golgi yang merupakan sebahagian daripada laluan penghantaran buat protein yang dirembeskan. Dapatan menujukkan bahawa GAPDH direkrut oleh rab2 ke kelompok vesikel-tubul ER, di mana ia membantu membentuk vesikel COP 1. GAPDH diaktifkan melalui pemfosforilan tirosina oleh Src.[23]

Fungsi tambahan

sunting

GAPDH mempunyai pelbagai fungsi seperti banyak enzim lain. Di samping memangkinkan langkah keenam glikolisis, bukti terkini menunjukkan pembabitan GAPDH dalam proses sel lain. GAPDH telah dilihat mempamerkan kepelbagaian fungsi yang lebih tinggi dalam konteks mengekalkan homeostasis zat besi sel,[24] khususnya sebagai protein pendamping bagi hem tak aktif dalam sel.[25]

Sebagai pengawal pemuatan

sunting

Oleh kerana gen GAPDH selalunya diekspresikan secara stabil dan konstitutif pada tahap tinggi dalam kebanyakan tisu dan sel, ia dianggap sebagai gen pengemasan. Atas sebab ini, GAPDH biasanya digunakan oleh penyelidik biologi sebagai kawalan pemuatan bagi blot Western dan kawalan qPCR. Walau bagaimanapun, penyelidik telah melaporkan gaya kawal atur GAPDH yang berbeza di bawah keadaan tertentu.[26] Sebagai contoh, faktor transkripsi MZF-1 telah ditunjukkan mengawal gen GAPDH.[27] Hipoksia juga banyak mengawal atur naik GAPDH.[28]

Taburan di sel

sunting

Semua langkah glikolisis berlaku dalam sitosol dan begitu juga tindak balas yang dimangkinkan oleh GAPDH. Dalam sel darah merah, GAPDH dan beberapa enzim glikolitik lain berkumpul dalam kompleks di bahagian dalam membran sel. Proses ini nampaknya dikawal oleh pemfosforilan dan pengoksigenan.[29] Pembawaan beberapa enzim glikolitik antara satu sama lain dijangka akan meningkatkan kelajuan keseluruhan pemecahan glukosa. Kajian terbaru juga telah mendedahkan bahawa GAPDH diekspresikan dalam cara bergantungan zat besi di bahagian luar membran sel, di mana ia memainkan peranan dalam penyelenggaraan homeostasis zat besi sel.[30][31]

Kepentingan klinikal

sunting

Kanser

sunting

GAPDH diekspresikan berlebihan dalam pelbagai kanser manusia, seperti melanoma kulit, dan ekspresinya dikaitkan secara positif dengan perkembangan tumor.[32][33] Fungsi glikolisis dan antiapoptosisnya menyumbang kepada percambahan dan perlindungan sel tumor lalu menggalakkan tumorigenesis. Secara utama, GAPDH melindungi pemendekan telomer yang disebabkan oleh ubat kemoterapi yang merangsang seramida. Sementara itu, keadaan seperti tekanan oksidatif menjejaskan fungsi GAPDH yang membawa kepada penuaan dan kematian selular.[7] Lebih-lebih lagi, pengurangan GAPDH telah berjaya mendorong penuaan dalam sel tumor, justeru memaparkan satu strategi terapeutik baru untuk mengawal pertumbuhan tumor.[34]

Neurodegenerasi

sunting

GAPDH telah terlibat dalam beberapa penyakit dan gangguan neurodegeneratif, sebahagian besarnya melalui interaksi dengan protein lain khusus bagi satu-satu penyakit atau gangguan. Interaksi ini boleh tidak menjejaskan metabolisme tenaga semata-mata, tetapi fungsi GAPDH yang lain.[6] Sebagai contoh, interaksi GAPDH dengan protein pelopor beta-amiloid (betaAPP) boleh mengganggu fungsinya berkaitan sitoskeleton atau pengangkutan membran, manakala interaksi dengan huntingtin boleh mengganggu fungsinya berkenaan apoptosis, pengangkutan tRNA nukleus, replikasi DNA dan pembaikan DNA. Di samping itu, translokasi nuklear GAPDH telah dilaporkan dalam penyakit Parkinson (PD), dan beberapa ubat PD antiapoptosis seperti rasagilina berfungsi dengan menghalang translokasi nukleus GAPDH. Ada cadangan bahawa hipometabolisme mungkin menjadi satu penyumbang kepada PD, tetapi mekanisme tepat yang mendasari penglibatan GAPDH dalam penyakit neurodegeneratif masih perlu dihuraikan.[35] SNP rs3741916 dalam 5' UTR gen GAPDH mungkin dikaitkan dengan penyakit Alzheimer cetusan lewat.[36]

Interaksi

sunting

Rakan pengikat protein

sunting

GAPDH mengambil bahagian dalam beberapa fungsi biologi melalui interaksi protein-proteinnya dengan:

Rakan pengikat asid nukleik

sunting

GAPDH mengikat RNA untaian tunggal[39] dan DNA, dan beberapa pasangan pengikat asid nukleik telah dikenal pasti:[7]

Rujukan

sunting
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000111640 - Ensembl, May 2017
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "GAPDH, a novel regulator of the pro-apoptotic mitochondrial membrane permeabilization". Oncogene. 26 (18): 2606–2620. April 2007. doi:10.1038/sj.onc.1210074. PMID 17072346.
  5. ^ "Vesicular glycolysis provides on-board energy for fast axonal transport". Cell. 152 (3): 479–491. January 2013. doi:10.1016/j.cell.2012.12.029. PMID 23374344.
  6. ^ a b c d e f g "The diverse functions of GAPDH: views from different subcellular compartments". Cellular Signalling. 23 (2): 317–323. February 2011. doi:10.1016/j.cellsig.2010.08.003. PMC 3084531. PMID 20727968.
  7. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s "GAPDH: a common enzyme with uncommon functions". Clinical and Experimental Pharmacology & Physiology. 39 (8): 674–679. August 2012. doi:10.1111/j.1440-1681.2011.05599.x. PMID 21895736.
  8. ^ "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function". Archives of Biochemistry and Biophysics. 519 (2): 131–143. March 2012. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.
  9. ^ "Role of Mycoplasma pneumoniae glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) in mediating interactions with the human extracellular matrix". Microbiology. 157 (Pt 8): 2328–2338. August 2011. doi:10.1099/mic.0.048298-0. PMID 21546586.
  10. ^ "Cloning and purification of the Streptococcus suis serotype 2 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and its involvement as an adhesin". Veterinary Microbiology. 102 (1–2): 87–94. August 2004. doi:10.1016/j.vetmic.2004.05.008. PMID 15288930.
  11. ^ "Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Paracoccidioides brasiliensis is a cell surface protein involved in fungal adhesion to extracellular matrix proteins and interaction with cells". Infection and Immunity. 74 (1): 382–389. January 2006. doi:10.1128/IAI.74.1.382-389.2006. PMC 1346668. PMID 16368993.
  12. ^ "Surface-bound proteins of Lactobacillus plantarum 423 that contribute to adhesion of Caco-2 cells and their role in competitive exclusion and displacement of Clostridium sporogenes and Enterococcus faecalis". Research in Microbiology. 159 (6): 470–475. 2008-07-01. doi:10.1016/j.resmic.2008.06.002. PMID 18619532.
  13. ^ "The cell wall-associated glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Candida albicans is also a fibronectin and laminin binding protein". Infection and Immunity. 66 (5): 2052–2059. May 1998. doi:10.1128/IAI.66.5.2052-2059.1998. PMC 108162. PMID 9573088.
  14. ^ "Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Increases the Adhesion of Lactobacillus reuteri to Host Mucin to Enhance Probiotic Effects". International Journal of Molecular Sciences. 21 (24): 9756. December 2020. doi:10.3390/ijms21249756. PMC 7766874. PMID 33371288.
  15. ^ "Cell surface Lactobacillus plantarum LA 318 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) adheres to human colonic mucin". Journal of Applied Microbiology. 104 (6): 1667–1674. June 2008. doi:10.1111/j.1365-2672.2007.03679.x. PMID 18194256.
  16. ^ "Cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) of Lactobacillus plantarum LA 318 recognizes human A and B blood group antigens". Research in Microbiology. 159 (9–10): 685–691. 2008-11-01. doi:10.1016/j.resmic.2008.07.005. PMID 18790050.
  17. ^ "Cloning, expression and characterization of a mucin-binding GAPDH from Lactobacillus acidophilus". International Journal of Biological Macromolecules. 91: 338–346. October 2016. doi:10.1016/j.ijbiomac.2016.04.041. PMID 27180300.
  18. ^ "S phase activation of the histone H2B promoter by OCA-S, a coactivator complex that contains GAPDH as a key component". Cell. 114 (2): 255–266. July 2003. doi:10.1016/S0092-8674(03)00552-X. PMID 12887926.
  19. ^ "S-nitrosylated GAPDH initiates apoptotic cell death by nuclear translocation following Siah1 binding". Nature Cell Biology. 7 (7): 665–674. July 2005. doi:10.1038/ncb1268. PMID 15951807.
  20. ^ "Neuroprotection by pharmacologic blockade of the GAPDH death cascade". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (10): 3887–3889. March 2006. Bibcode:2006PNAS..103.3887H. doi:10.1073/pnas.0511321103. PMC 1450161. PMID 16505364.
  21. ^ "Short-term cigarette smoke exposure induces reversible changes in energy metabolism and cellular redox status independent of inflammatory responses in mouse lungs". American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology. 303 (10): L889–L898. November 2012. doi:10.1152/ajplung.00219.2012. PMID 23064950.
  22. ^ "Dynamic rerouting of the carbohydrate flux is key to counteracting oxidative stress". Journal of Biology. 6 (4): 10. December 2007. doi:10.1186/jbiol61. PMC 2373902. PMID 18154684.
  23. ^ "A GAPDH mutant defective in Src-dependent tyrosine phosphorylation impedes Rab2-mediated events". Traffic. 8 (6): 733–741. June 2007. doi:10.1111/j.1600-0854.2007.00569.x. PMC 3775588. PMID 17488287.
  24. ^ "Protein moonlighting in iron metabolism: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH)". Biochemical Society Transactions. 42 (6): 1796–1801. December 2014. doi:10.1042/BST20140220. PMID 25399609.
  25. ^ "Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a chaperone that allocates labile heme in cells". The Journal of Biological Chemistry. 293 (37): 14557–14568. September 2018. doi:10.1074/jbc.RA118.004169. PMC 6139559. PMID 30012884.
  26. ^ "GAPDH as a housekeeping gene: analysis of GAPDH mRNA expression in a panel of 72 human tissues". Physiological Genomics. 21 (3): 389–395. May 2005. CiteSeerX 10.1.1.459.7039. doi:10.1152/physiolgenomics.00025.2005. PMID 15769908.
  27. ^ "The glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase gene (GAPDH) is regulated by myeloid zinc finger 1 (MZF-1) and is induced by calcitriol". Biochemical and Biophysical Research Communications. 451 (1): 137–141. August 2014. doi:10.1016/j.bbrc.2014.07.082. PMID 25065746.
  28. ^ "Transcriptional profiling of lung cell populations in idiopathic pulmonary arterial hypertension". Pulmonary Circulation. 10 (1): 239–243. 2008. doi:10.1007/s11684-008-0045-7. PMC 7052475. PMID 32166015.
  29. ^ "Assembly and regulation of a glycolytic enzyme complex on the human erythrocyte membrane". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 102 (7): 2402–2407. February 2005. Bibcode:2005PNAS..102.2402C. doi:10.1073/pnas.0409741102. PMC 549020. PMID 15701694.
  30. ^ "Structural analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase functional diversity". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 57: 20–26. December 2014. doi:10.1016/j.biocel.2014.09.026. PMC 4268148. PMID 25286305.
  31. ^ a b "Characterization of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase as a novel transferrin receptor". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 44 (1): 189–199. January 2012. doi:10.1016/j.biocel.2011.10.016. PMID 22062951.
  32. ^ "Deregulation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase expression during tumor progression of human cutaneous melanoma". Anticancer Research. 35 (1): 439–444. January 2015. PMID 25550585.
  33. ^ "The expression of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase associated cell cycle (GACC) genes correlates with cancer stage and poor survival in patients with solid tumors". PLOS ONE. 8 (4): e61262. 2013. Bibcode:2013PLoSO...861262W. doi:10.1371/journal.pone.0061262. PMC 3631177. PMID 23620736.
  34. ^ "Accelerated cellular senescence phenotype of GAPDH-depleted human lung carcinoma cells". Biochemical and Biophysical Research Communications. 411 (2): 409–415. July 2011. doi:10.1016/j.bbrc.2011.06.165. PMC 3154080. PMID 21749859.
  35. ^ a b c "Alteration of intracellular structure and function of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: a common phenotype of neurodegenerative disorders?". Neurotoxicology. 23 (4–5): 603–609. October 2002. doi:10.1016/s0161-813x(02)00062-1. PMID 12428732.
  36. ^ "Association and heterogeneity at the GAPDH locus in Alzheimer's disease". Neurobiology of Aging. 33 (1): 203.e25–203.e33. January 2012. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2010.08.002. PMC 3017231. PMID 20864222.
  37. ^ Raje CI, Kumar S, Harle A, Nanda JS, Raje M (February 2007). "The macrophage cell surface glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a novel transferrin receptor". The Journal of Biological Chemistry. 282 (5): 3252–3261. doi:10.1074/jbc.M608328200. PMID 17121833.
  38. ^ Chauhan AS, Rawat P, Malhotra H, Sheokand N, Kumar M, Patidar A, Chaudhary S, Jakhar P, Raje CI, Raje M (December 2015). "Secreted multifunctional Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase sequesters lactoferrin and iron into cells via a non-canonical pathway". Scientific Reports. 5: 18465. Bibcode:2015NatSR...518465C. doi:10.1038/srep18465. PMC 4682080. PMID 26672975.
  39. ^ "A dimer interface mutation in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase regulates its binding to AU-rich RNA". The Journal of Biological Chemistry. 290 (3): 1770–1785. January 2015. doi:10.1074/jbc.M114.618165. PMC 4340419. PMID 25451934.

Pautan luar

sunting
  • PDBe-KB menyediakan gambaran keseluruhan semua maklumat struktur yang tersedia dalam PDB bagi gilseraldehid 3-fosfat dehidrogenase manusia
Diambil daripada "https://ms.wikipedia.org/w/index.php?title=Gliseraldehid_3-fosfat_dehidrogenase&oldid=6117845"