Wikipedia

Pemfosforilan oksidaan

(Dilencongkan daripada Pemfosforilan oksidatif)

Pemfosforilan oksidaan (ڤمفوسفوريلن اوکسيداءن‎) merupakan laluan metabolisme di mana mitokondria dalam sel menggunakan struktur, tenaga, dan enzim yang dilepaskan oleh pengoksidaan nutrien untuk membentuk adenosina trifosfat (ATP). Walaupun pelbagai kehidupan di bumi menggunakan nutrien yang berbeza, ATP adalah molekul yang membekalkan tenaga kepada aktiviti metabolisme. Hampir kesemua organisma aerob melakukan proses pemfosforilan oksidaan. Laluan ini mungkin sangat meluas kerana ia adalah cara yang sangat berkesan untuk melepaskan tenaga berbanding dengan proses penapaian alternatif seperti glikolisis anerob.

Rantaian pengangkutan elektron dalam mitokondria merupakan tapak kepada pemfosforilan oksidaan dalam eukariot. NADH dan suksinat yang terhasil daripada kitaran asid sitrik dioksidakan dan melepaskan tenaga untuk ATP sintase.

Ketika pemfosforilan oksidaan, elektron dihantar daripada penderma elektron kepada penerima elektron seperti oksigen dalam tindak balas redoks. Tindak balas tersebut akan melepaskan tenaga, yang akan digunakan untuk menghasilkan ATP. Bagi eukariot, tindak balas redoks ini dijalankan oleh siri kompleks protein pada dinding antara membran sel mitokondria manakala bagi prokariot, protein-protein tersebut berada di ruang antara membran sel. Set rangkaian protein itu dikenali sebagai rantaian pengangkutan elektron (ETC). Lima kompleks protein utama terlibat bagi eukariot manakala dalam prokariot pula, banyak enzim yang berbeza wujud menggunakan pelbagai penderma dan penerima elektron.

Tenaga yang dilepaskan oleh elektron yang mengalir melalui rantaian pengangkutan elektron ini digunakan untuk mengangkut proton merentasi membran mitokondria dalam dengan proses yang dikenali sebagai pengangkutan elektron. Ini menjana tenaga keupayaan dalam bentuk kecerunan pH dan keupayaan elektrik merentasi membran ini. Simpanan tenaga tersebut dimanfaatkan dengan membenarkan proton untuk mengalir balik merentasi membran dan menuruni kecerunan itu melalui enzim besar yang dikenali sebagai ATP sintase. Proses itu pula dikenali sebagai kimiosmosis. Enzim ATP sintase menggunakan tenaga yang terhasil untuk menjana ATP daripada adenosina difosfat (ADP) dalam tindak balas pemfosforilan. Tindak balas itu didorong oleh aliran proton, yang memaksa aktiviti putaran sebahagian daripada enzim (ATP sintase merupakan motor mekanikal berputar).

Walaupun pemfosforilan oksidaan adalah penting dalam aktiviti metabolisme, ia turut menghasilkan spesies oksigen yang reaktif seperti superoksida dan hidrogen peroksida yang membawa kepada perambatan radikal bebas, merosakkan sel-sel dan juga menyumbang kepada penyakit. Ia mungkin juga membawa kepada masalah penuaan (kesenesensan). Enzim yang menjalankan proses laluan metabolisme ini juga menjadi sasaran kepada banyak dadah dan racun yang boleh merencatkan aktiviti ini.

Gambaran keseluruhan pemindahan tenaga oleh kimiosmosis

sunting
Maklumat selanjutnya: Kimiosmosis dan biotenaga

Pemfosforilan oksidaan berfungsi dengan menggunakan tindak balas kimia yang melepaskan tenaga untuk memacu tindak balas yang memerlukan tenaga dimana dua set tindak balas tersebut dikatakan "bergandingan". Ini bermaksud satu tindak balas tidak akan berlaku jika tiada tindak balas yang lain. Aliran elektron melalui rantaian pengangkutan elektron (ETC) daripada penderma elektron seperti NADH kepada penerima elektron seperti oksigen merupakan proses yang melepaskan tenaga manakala sintesis ATP pula adalah proses yang memerlukan input tenaga. ETC dan ATP sintase kedua-duanya terbenam dalam membran dan tenaga dihantar melalui pergerakan proton merentasi membran itu dari ETC kepada ATP sintase. Proses itu dikenali sebagai kimiosmosis.[1] Dalam pengamalan, proses ini seperti litar elektrik ringkas dengan arus proton yang didorong oleh sisi-N negatif membran kepada sisi-P positif oleh enzim pengepaman proton daripada ETC. Enzim ini adalah seperti bateri, dimana ia melakukan kerja untuk memacu arus melalui litar. Pergerakan proton menghasilkan kecerunan elektrokimia melintasi membran dan ia seringkali dikenali sebagai tenaga pengerak proton. Ia mempunyai dua komponen iaitu perbezaan dalam kepekatan proton (kecerunan H+, ΔpH) dan perbezaan dalam keupayaan elektrik dengan sisi-N mempunyai cas negatif.[2]

ATP sintase melepaskan tenaga yang tersimpan dengan melengkapkan litar tersebut dan membenarkan proton untuk mengalir ke bawah kecerunan elektrokimia, kembali ke sisi-N membran.[3] Tenaga kinetik ini mendorong kepada putaran sebahagian daripada struktur enzim dan menggandingkan gerakan ini untuk sintesis ATP.

Dua komponen daya penggerak proton secara termodinamiknya adalah setara dimana dalam mitokondria, sebahagian besar tenaga diperoleh daripada keupayaan dan dalam bakteria alkalifil, tenaga elektriknya perlu mengimbangi perbezaan pH songsang yang berbalas balik. Secara songsang, kloroplas beroperasi terutamanya pada ΔpH. Walau bagaimanapun, mereka juga memerlukan keupayaan membran kecil untuk tenaga kinetik sintesis ATP. Sekurang-kurangnya dalam kes fusobakteria P. modestum, ia memacu putaran lawan subunit a dan c bagi motor FO ATP sintase.[2]

Jumlah tenaga yang dilepaskan oleh pemfosforilan oksidaan adalah lebih tinggi berbanding dengan penapaian anerob. Glikolisis menghasilkan 2 molekul ATP tetapi di suatu tempat, 30 dan 36 ATP dihasilkan oleh pemfosforilan oksidaan bagi 10 NADH dan 2 molekul suksinat yang dibuat dengan menukarkan satu molekul glukosa kepada karbon dioksida dan air,[4] manakala setiap kitaran pengoksidaan beta asid lemak menghasilkan kira-kira 14 ATP. Penghasilan ATP ini merupakan nilai-nilai maksimum bersifat teori dan dalam pengamalan, ATP yang dihasilkan kadang-kala berkurangan kerana sesetengah proton bocor ketika merentasi membran.[5]

Molekul pemindahan proton dan elektron

sunting
Maklumat selanjutnya: Koenzim dan Kofaktor
 
Penurunan koenzim Q daripada bentuk ubikuinon (Q) kepada bentuk ubikuinon terturun (QH2).

Rantaian pengangkutan elektron (ETC) membawa kedua-dua proton dan elektron, menghantar elektron dari penderma kepada penerima dan mengangkut proton melintasi membran. Proses-proses ini menggunakan molekul pindahan berikatan proton dan molekul boleh larut. Dalam mitokondria, elektron dipindahkan dalam ruang antara membran oleh protein pindahan elektron larut air, sitokrom c.[6] Ia hanya membawa elektron dan dipindahkan oleh penurunan dan pengoksidaan atom besi dimana protein itu berada di kumpulan hem dalam strukturnya. Sitokrom c juga boleh dijumpai pada sesetengah bakteria di mana ia terletak di dalam ruang periplasma.[7]

Di dalam membran mitokondria dalaman, koenzim Q10 membawa elektron dan proton oleh kitaran redoks.[8] Molekul benzokuinon yang kecil ini sangat hidrofobik, jadi ia meresap dengan bebas di dalam membran. Apabila Q menerima dua elektron dan dua proton, ia menjadi bentuk ubikuinol terturun (QH2). Apabila QH2 melepaskan dua elektron dan dua proton, ia menjadi teroksida kembali kepada bentuk ubikuinon (Q). Sebagai hasilnya, jika dua enzim disusun supaya Q dikurangkan pada satu bahagian membran dan QH2 teroksida pada yang lain, ubikuinon akan menggandingkan tindak balas dan proton ulang-alik ini di seluruh membran.[9] Sesetengah ETP bakteria menggunakan kuinon yang berlainan seperti menakuinon sebagai tambahan kepada ubikuinon.[10]

Dalam protein pula, elektron dipindahkan di antara kofaktor flavin,[3][11] gugusan besi–belerang (atau gugusan ferum–sulfur) dan sitokrom. Terdapat beberapa jenis gugusan besi-belerang dan jenis teringkas yang dijumpai dalam rantaian pindahan elektron mengandungi dua atom besi yang bergabung dengan dua atom sulfur tak organik dan ia dikenali sebagai gugusan [2Fe–2S]. Jenis gugusan yang kedua dikenali sebagai [4Fe–4S] dimana ia mengandungi sebuah kubus dengan empat atom besi dan empat atom sulfur. Setiap atom besi dalam gugusan-gugusan ini diselaraskan oleh asid amino tambahan (biasanya dengan atom sulfur sisteina). Kofaktor ion logam menjalani tindak balas redoks tanpa mengikat atau melepaskan proton. Jadi dalam ETC, mereka hanya berkhidmat untuk mengangkut elektron melalui protein. Elektron bergerak pada jarak yang agak panjang melalui protein dengan melompat bersama-sama rantaian kofaktor ini.[12] Hal ini berlaku disebabkan oleh penerowongan kuantum, dimana ia menjadi laju pada jarak lebih kurang 1.4×10−9 m.[13]

Rantaian pengangkutan elektron eukariot

sunting
Maklumat selanjutnya: Rantaian pengangkutan elektron

Kebanyakkan proses biokimia katabolisme seperti glikolisis, kitaran asid sitrik dan pengoksidaan beta menghasilkan koenzim terturun, NADH. Koenzim ini mengandungi elektron-elektron yang mempunyai keupayaan pindahan yang tinggi atau dalam kata lain, akan mengeluarkan sejumlah besar tenaga ketika pengoksidaan. Walau bagaimanapun, sel tidak melepaskan tenaga ini sekaligus kerana ini akan menjadi satu tindak balas yang tidak terkawal. Sebaliknya, elektron-elektron tersebut dikeluarkan daripada NADH dan dihantar kepada oksigen melalui satu siri enzim yang masing-masing melepaskan sejumlah kecil tenaga. Set enzim itu mengandungi kompleks I hingga IV yang dikenali sebagai ETC dan boleh dijumpai di membran dalaman mitokondria. Suksinat juga dioksidakan oleh ETC tetapi disuapkan ke dalam laluan pada titik yang berbeza.

Dalam eukariot, enzim dalam sistem pengangkutan elektron menggunakan tenaga yang dilepaskan daripada pengoksidaan NADH untuk mengepam proton merentasi membran mitokondria dalam. Ini menyebabkan proton berkumpul di ruang antara membran dan menjana suatu kecerunan elektrokimia melintasi membran. Tenaga itu disimpan dalam suatu keupayaan yang kemudiannya akan digunakan oleh ATP sintase untuk menghasilkan ATP. Pemfosforilan oksidaan dalam mitokondria eukariot adalah contoh terbaik untuk difahami dalam proses ini. Mitokondria hadir dalam hampir kesemua eukariot kecuali protozoa anaerob seperti Trichomonas vaginalis yang sebaliknya mampu mengurangkan proton kepada hidrogen dalam mitokondria berbaki dan ia dikenali hidrogenosom.[14]

Substrat dan enzim respirasi biasa dalam eukariot
Enzim respirasi Pasangan redoks Keupayaan titik tengah
(Volt)
NADH dehidrogenase NAD+ / NADH −0.32[15]
Suksinat dehidrogenase FMN atau FAD / FMNH2 atau FADH2 −0.20[15]
Kompleks sitokrom bc1 Koenzim Q10ox / Koenzim Q10red +0.06[15]
Kompleks sitokrom bc1 Sitokrom box / Sitokrom bred +0.12[15]
Kompleks IV Sitokrom cox / Sitokrom cred +0.22[15]
Kompleks IV Sitokrom aox / Sitokrom ared +0.29[15]
Kompleks IV O2 / HO− +0.82[15]
Keadaan: pH = 7[15]

NADH-koenzim Q oksidoreduktase (kompleks I)

sunting
 
Kompleks I atau NADH-Q oksidoreduktase.

NADH-koenzim Q oksidoreduktase (juga dikenali sebagai NADH dehidrogenase atau kompleks I) merupakan protein pertama dalam ETC.[16] Kompleks I adalah satu enzim gergasi dengan kompleks I mamalia yang mempunyai 46 subunit dan jisim molekul kira-kira 1,000 kilodalton (kDa).[17] Struktur tersebut diketahui secara terperinci memiliki satu bakteria sahaja[18][19] dan dalam kebanyakkan organisma, kompleks itu menyerupai sebuah but dengan "bola" besar yang melunjur keluar daripada membran ke dalam mitokondria.[20][21] Gen-gen yang mengekod protein individu terkandung di dalam kedua-dua nukleus sel dan genom mitokondria seperti yang berlaku bagi kebanyakan enzim yang hadir dalam mitokondria itu.

Tindak balas yang dimangkinkan oleh enzim ini adalah pengoksidaan dua elektron NADH oleh koenzim Q10 atau ubikuinon (diwakili sebagai Q dalam persamaan dibawah), kuinon larut lipid yang boleh dijumpai dalam membran mitokondria:

 

Tindak balas ini dan keseluruhan rantaian elektron bermula dengan pengikatan molekul NADH kepada kompleks I dan pendermaan dua elektron. Elektron-elektron itu memasuki kompleks I melalui kumpulan prostetik yang melekat pada kompleks, flavin mononukleotida (FMN). Penambahan elektron pada FMN menukarkannya kepada bentuk terturun FMNH2 dan elektron-elektron tersebut kemudiannya dipindahkan melalui satu siri gugusan besi–belerang, kumpulan prostetik kedua yang wujud dalam kompleks.[18]

Ketika elektron melalui kompleks ini, empat proton dipam dari matriks ke dalam ruang antara membran itu. Secara tepat bagaimana perkara ini berlaku masih tidak jelas tetapi ia kelihatannya melibatkan perubahan kesusukan dalam kompleks I, menyebabkan protein untuk mengikat pada sisi-N membran dan melepaskannya pada sisi-P membran.[22] Akhirnya, elektron-elektron dipindahkan daripada rantaian gugusan ferum-sulfur kepada molekul ubikuinon pada membran.[16] Penurunan ubikuinon juga menyumbang kepada penjanaan suatu kecerunan proton dimana dua proton diambil daripada matriks ketika ia diturunkan kepada bentuk ubikuinol (QH2).

Suksinat-Q oksidoreduktase (kompleks II)

sunting
 
Kompleks II: Suksinat-Q oksidoreduktase.

Suksinat-Q oksidoreduktase (juga dikenali sebagai suksinat dehidrogenase atau kompleks II) merupakan titik masukan kedua kepada ETC.[23] Ia adalah luar biasa kerana ia satu-satunya enzim yang menjadi sebahagian daripada kitaran asid sitrik dan ETC. Kompleks II mengandungi empat protein subunit dan kofaktor flavin adenina dinukleotida (FAD) yang terikat, gugusan ferum-sulfur serta kumpulan hem yang tidak terlibat dengan proses pindahan elektron kepada koenzim Q. Walau bagaimanapun adalah dipercayai bahawa ia penting dalam mengurangkan penghasilan spesies oksigen yang reaktif.[24][25] Ia mengoksidakan suksinat kepada fumarat dan menurunkan ubikuinon. Tindak balas ini membebaskan kurang tenaga berbanding pengoksidaan NADH, maka kompleks II tidak mengangkut proton merentasi membran dan tidak menyumbang kepada kecerunan proton.

 

Dalam sesetengah eukariot seperti cacing parasit Ascaris suum (cacing gelang khinzir), suatu enzim yang serupa dengan kompleks II, fumarat reduktase (menakuinol:fumarat oksidoreduktase atau QFR) berfungsi secara songsang dimana ia mengoksidakan ubikuinol dan menurunkan fumarat. Ini membolehkan cacing itu untuk hidup dalam persekitaran anaerob usus besar dan menjalankan pemfosforilan oksidaan anaerob dengan fumarat sebagai penerima elektron.[26] Satu lagi fungsi bukan konvensional kompleks II boleh dilihat pada parasit malaria, Plasmodium falciparum. Disini, tindak balas songsang kompleks II sebagai oksidase adalah penting dalam penjanaan semula ubikuinol, dimana parasit itu menggunakannya dalam bentuk luar biasa biosintesis pirimidena.[27]

Pemindahan elektron flavoprotein-Q oksidoreduktase

sunting

Pemindahan elektron flavoprotein-Q oksidoreduktase (ETF-Q oksidoreduktase) merupakan titik masuk ketiga ke rantaian pengangkutan elektron. Ia sejenis enzim yang menerima elektron daripada flavoprotein pemindahan elektron (ETF) dalam matriks mitokondria dan menggunakan elektron ini untuk menurunkan ubikuinon.[28] Enzim ini mengandungi satu flavin dan satu gugusan [4Fe–4S], tetapi, tidak seperti kompleks respirasi lain, ia melekat pada permukaan membran dan tidak melintasi dwilapisan lipid.[29]

 

Dalam mamalia, laluan metabolisme ini penting dalam pengoksidaan beta asid lemak serta katabolisme asid amino dan kolina kerana ia menerima elektron daripada pelbagai asetil-CoA dehidrogenase.[30][31] Dalam tumbuh-tumbuhan, ETF-Q oksidoreduktase juga penting dalam gerak balas metabolisme yang membolehkan ia hidup dalam jangka masa yang gelap.[32]

Q-sitokrom c oksidoreduktase (kompleks III)

sunting
 
Dua langkah pemindahan elektron dalam kompleks III: Q-sitokrom c oksidoreduktase. Selepas setiap langkah itu selesai, Q (di bahagian atas rajah) meninggalkan enzim.

Q-sitokrom c oksidoreduktase juga dikenali sebagai sitokrom c oksidoreduktase, kompleks sitokrom bc1 atau kompleks III sahaja.[33][34] Dalam mamalia, enzim ini adalah dimer, dengan setiap kompleks subunit mengandungi 11 subunit protein, satu gugusan besi–belerang [2Fe-2S] serta tiga sitokrom iaitu satu sitokrom c1 dan dua sitokrom b.[35] Atom besi didalam kumpulan hem kompleks III berselang-seli dengan keadaan besi terturun (+2) dan besi teroksida (+3) apabila elektron dipindahkan melalui protein.

Tindak balas yang dimangkinkan oleh kompleks III itu adalah pengoksidaan satu molekul ubikuinol dan penurunan dua molekul sitokrom c, satu protein hem yang secara longgarnya berkaitan dengan mitokondria. Tidak seperti koenzim Q yang membawa dua elektron, sitokrom c membawa satu elektron sahaja.

 

Kerana hanya satu elektron boleh dipindahkan daripada penderma QH2 kepada satu penerima sitokrom c pada satu-satu masa, mekanisme tindak balas kompleks III adalah lebih terperinci daripada kompleks respirasi lain dan ia berlaku dalam dua langkah yang dikenali sebagai kitaran Q.[36] Dalam langkah pertama, enzim mengikat dengan tiga substrat dimana yang pertama adalah QH2, yang kemudiannya dioksidakan dengan satu elektron yang dipindahkan kepada substrat kedua, sitokrom c. Dua proton dilepaskan daripada QH2 dipindahkan ke dalam ruang antara membran. Substrat ketiga iaitu Q yang menerima elektron kedua daripada QH2 dan diturunkan kepada Q-, yang merupakan radikal bebas ubisemikuinon. Dua substrat pertama dilepaskan, tetapi perantara ubisemikuinon ini tetap terikat. Dalam langkah kedua, molekul kedua QH2 terikat dan sekali lagi memindahkan elektron pertamanya kepada penerima sitokrom c. Elektron kedua pula dihantar kepada ubisemikuinon terikat, menurunkannya kepada QH2 apabila menerima dua proton dari matriks mitokondria. QH2 ini kemudiannya dilepaskan daripada enzim.[37]

Apabila koenzim Q diturunkan kepada ubikuinol di sisi dalam membran dan dioksidakan kepada ubikuinon di sisi yang lain, pemindahan bersih proton merentasi membran berlaku dan ini menambah kecerunan proton.[3] Mekanisme dua langkah yang agak kompleks yang berlaku ini adalah penting kerana ia meningkatkan kecekapan pemindahan proton. Jika bukan kitaran Q diguna pakai, satu molekul QH2 akan digunakan untuk mengurangkan secara terus dua molekul sitokrom c, kecekapan tersebut akan menjadi separa dengan hanya satu proton dihantar bagi setiap sitokrom c diturunkan.[3]

Sitokrom c oksidase (kompleks IV)

sunting
 
Kompleks IV: sitokrom c oksidase.

Sitokrom c oksidase (juga dikenali sebagai kompleks IV) merupakan kompleks protein terakhir dalam rantaian pengangkutan elektron.[38] Enzim mamalia mempunyai struktur yang sangat rumit dan mengandungi 13 subunit, dua kumpulan hem dan juga kofaktor ion logam yang pelbagai – dalam semua, tiga atom tembaga, satu magnesium dan satu zink.[39]

Enzim ini menjadi perantara untuk tindak balas terakhir dalam rantaian pengangkutan elektron dan mengangkut elektron kepada oksigen sambil mengepam proton merentasi membran.[40] Penerima elektron oksigen yang juga dikenali sebagai penerima elektron terminal diturunkan kepada air dalam langkah ini. Kedua-dua pengepaman langsung proton dan penggunaan proton matriks dalam penurunan oksigen menyumbang kepada kecerunan proton. Tindak balas yang dimangkinkan adalah pengoksidaan sitokrom c dan penurunan oksigen:

 

Reduktase dan oksidase alternatif

sunting

Banyak organisma eukariot mempunyai rantaian pengangkutan elektron yang berbeza berbanding mamalia seperti yang diterangkan di atas. Contohnya, tumbuhan mempunyai NADH oksidase alternatif yang mengoksidakan NADH dalam sitosol dan bukannya dalam matriks mitokondria dan menghantar elektron ini kepada takungan ubikuinon.[41] Enzim ini tidak mengangkut proton dan oleh itu menurunkan ubikuinon tanpa mengubah kecerunan elektrokimia merentasi membran dalam.[42]

Satu lagi contoh bagi rantaian pengangkutan elektron yang lain adalah dengan enzim oksidase alternatif yang boleh dijumpai dalam tumbuhan, serta beberapa kulat, protis dan mungkin juga dalam sesetengah haiwan.[43][44] Enzim itu mengangkut elektron secara terus daripada ubikuinol kepada oksigen.[45]

Laluan pengangkutan elektron yang dihasilkan oleh NADH alternatif dan ubikuinon oksidase ini mempunyai hasil ATP yang lebih rendah berbanding dengan laluan penuh. Kelebihan yang dihasilkan oleh laluan yang dipendekkan tidak begitu jelas. Walau bagaimanapun, oksidase alternatif dihasilkan dalam respons kepada tekanan seperti sejuk, spesies oksigen reaktif dan jangkitan oleh patogen serta faktor-faktor lain yang boleh merencatkan rantaian pengangkutan elektron penuh.[46][47] Laluan alternatif mungkin juga meningkatkan rintangan suatu organisma terhadap kecederaan dengan mengurangkan tegasan oksidaan.[48]

Organisasi kompleks

sunting

Model asal bagaimana kompleks-kompleks rantaian respirasi diatur adalah ia meresap secara bebas dalam membran mitokondria.[17] Walau bagaimanapun, data terkini menunjukkan bahawa kompleks tersebut mungkin membentuk struktur peringkat lebih tinggi yang dikenali sebagai superkompleks atau "respirasom".[49] Dalam model ini, pelbagai kompleks wujud sebagai set enzim yang berinteraksi secara teratur.[50] Aturan-aturan ini mungkin membolehkan penyaluran substrat di antara pelbagai kompleks enzim, meningkatkan kadar dan kecekapan pemindahan elektron.[51] Dalam superkompleks mamalia, sesetengah komponen mungkin hadir dalam jumlah yang lebih tinggi berbanding yang lain dengan sesetengah data mencadangkan nisbah antara kompleks I/II/III/IV dan ATP sintase adalah sekitar 1:1:3:7:4.[52] Sungguhpun begitu, perbahasan mengenai hipotesis superkompleks ini masih belum diselesaikan kerana beberapa data kelihatannya tidak sesuai dengan model ini.[17][53]

Rantaian pengangkutan elektron prokariot

sunting
Maklumat selanjutnya: Metabolisme mikrob

Berbeza dengan keserupaan umum dalam struktur dan fungsi rantai pengangkutan elektron dalam eukariot, bakteria dan arkea mempunyai pelbagai jenis enzim pemindahan elektron dimana ia menggunakan satu set bahan kimia yang pelbagai sebagai substrat.[54] Sama seperti eukariot, pengangkutan elektron prokariot menggunakan tenaga yang dibebaskan daripada pengoksidaan substrat untuk mengepam ion melintasi membran dan menjana kecerunan elektrokimia. Dalam bakteria, pemfosforilan oksidaan pada Escherichia coli difahami secara terperinci manakala sistem arkea buat masa ini kurang difahami.[55]

Perbezaan besar pemfosforilan oksidaan antara prokariot dan eukariot adalah bakteria dan arkea menggunakan banyak bahan yang berbeza untuk menderma atau menerima elektron. Ini membolehkan prokariot berkembang di bawah pelbagai keadaan persekitaran.[56] Dalam E. coli contohnya, pemfosforilan oksidaan boleh dipacu oleh sebilangan besar pasangan agen penurunan dan agen pengoksidaan yang disenaraikan di bawah. Keupayaan titik tengah bahan kimia diukur sebanyak mana tenaga dibebaskan semasa ia dioksidakan atau diturunkan, dengan agen penurunan mempunyai keupayaan negatif dan agen pengoksidaan mempunyai keupayaan positif.

Enzim-enzim respirasi dan substrat dalam E. coli.[57]
Enzim respirasi Pasangan redoks Keupayaan titik tengah (Volt)
Format dehidrogenase Bikarbonat / Format −0.43
Hidrogenase Proton / Hidrogen −0.42
NADH dehidrogenase NAD+ / NADH −0.32
Gliserol-3-fosfat dehidrogenase DHAP / Gly-3-P −0.19
Piruvat oksidase Asetat + Karbon dioksida / Piruvat ?
Laktat dehidrogenase Piruvat / Laktat −0.19
D-asid amino dehidrogenase 2-oksiasid + amonia / D-asid amino ?
Glukosa dehidrogenase Glukonat / Glukosa −0.14
Suksinat dehidrogenase Fumarat / Suksinat +0.03
Ubikuinol oksidase Oksigen / Air +0.82
Nitrat reduktase Nitrat / Nitrit +0.42
Nitrit reduktase Nitrit / Amonia +0.36
Dimetil sulfoksida reduktase DMSO / DMS +0.16
Trimetilamina N-oksida reduktase TMAO / TMA +0.13
Fumarat reduktase Fumarat / Suksinat +0.03

Seperti yang ditunjukkan di atas, E. coli boleh tumbuh dengan agen penurunan seperti format, hidrogen atau laktat sebagai penderma elektron dan nitrat, DMSO atau oksigen sebagai penerima elektron.[56] Semakin besar perbezaan dalam keupayaan titik tengah antara agen pengoksidaan dan penurunan, semakin banyak tenaga dilepaskan apabila ia bertindak balas. Daripada sejumlah sebatian tersebut, pasangan suksinat/fumarat adalah luar biasa kerana keupayaan titik tengahnya menghampiri sifar. Suksinat dengan itu boleh dioksidakan kepada fumarat jika agen pengoksidaan yang kuat seperti oksigen boleh didapati, atau fumarat boleh diturunkan kepada suksinat dengan menggunakan agen penurunan yang kuat seperti format. Tindak balas alternatif ini masing-masing dimangkinkan oleh suksinat dehidrogenase dan fumarat reduktase.[58]

Sesetengah prokariot menggunakan pasangan redoks yang hanya mempunyai perbezaan yang kecil dalam keupayaan titik tengah. Contohnya, bakteria penitritan seperti Nitrobakter, yang mengoksidakan nitrit kepada nitrat dengan menderma elektron kepada oksigen. Sejumlah kecil tenaga dilepaskan dalam tindak balas ini adalah mencukupi untuk mengepam proton dan menjana ATP, tetapi tidak mencukupi untuk menghasilkan NADH atau NADPH secara terus untuk digunakan dalam anabolisme.[59] Masalah ini selesai dengan menggunakan nitrit oksidoreduktase untuk menghasilkan daya gerakan proton bagi menjalankan sebahagian daripada ETC secara terbalik, menyebabkan kompleks I menjana NADH.[60][61]

Prokariot mengawal penggunaan penderma dan penerima elektron ini dengan mengubah enzim yang dihasilkan sebagai respons kepada keadaan persekitaran.[62] Kebolehlenturan ini boleh dilakukan kerana oksidase dan reduktase berbeza menggunakan takung ubikuinon yang sama. Ini membenarkan banyak kombinasi enzim untuk berfungsi bersama-sama, yang dihubungkan oleh bahantara ubikuinol yang biasa.[57] Rantaian respirasi ini mempunyai reka bentuk modular dengan set sistem enzim yang saling bertukar ganti.

Selain daripada kepelbagaian metabolisme ini, prokariot juga memiliki isozim. Contohnya, dalam E. coli, terdapat dua jenis oksidase bagi ubikuinol yang menggunakan oksigen sebagai penerima elektron. Di bawah keadaan aerob yang tinggi, sel E. coli akan menggunakan oksidase dengan keafinan oksigen yang rendah bagi mengangkut dua proton bagi setiap elektron. Namun, jika paras oksigen jatuh, sel itu akan bertukar kepada oksidase yang mengangkut satu proton bagi setiap elektron, tetapi mempunyai keafinan oksigen yang tinggi.[63]

ATP sintase (kompleks V)

sunting
Maklumat selanjutnya: ATP sintase

ATP sintase (juga dikenali sebagai kompleks V) merupakan enzim terakhir dalam laluan pemfosforilan oksidaan. Enzim ini didapati dalam semua bentuk kehidupan serta menjalankan proses yang sama dalam eukariot dan prokariot.[64] Ia menggunakan tenaga yang disimpan dalam kecerunan proton yang merentasi membran untuk memacu sintesis ATP daripada ADP dan fosfat (Pi). Anggaran bilangan proton yang diperlukan bagi mensintesiskan satu ATP adalah antara tiga atau empat,[65][66] dengan beberapa sel mampu mengubah nisbah tersebut untuk disesuaikan dalam keadaan yang berbeza.[67]

 

Tindak balas pemfosforilan ini adalah seimbang yang boleh beralih dengan mengubah daya gerakan proton. Jika daya tersebut tidak wujud, tindak balas ATP sintase akan berjalan dari kiri ke kanan, menghidrolisiskan ATP dan mengepam proton keluar dari matriks melintasi membran. Walau bagaimanapun, jika daya gerakan proton itu tinggi, tindak balas kompleks V dipaksa untuk bergerak dari kanan ke kiri, membenarkan proton untuk mengalir ke bawah kecerunan kepekatan dan menukarkan ADP kepada ATP.[64] Malah dalam H+-ATPase jenis vakuol, tindak balas hidrolisis digunakan untuk mengasidkan pangsa sel dengan mengepam proton dan menghidrolisiskan ATP.[68]

 
Mekanisme ATP sintase. ATP ditunjukkan dalam warna merah, ADP dan fosfat dalam warna merah jambu dan subunit γ berputar dalam warna hitam.

ATP sintase merupakan kompleks protein yang besar dengan bentuk seperti cendawan. Kompleks enzim mamalia mengandungi 16 subunit dan mempunyai jisim kira-kira 600 kilodalton.[69] Bahagian yang terbenam dalam membran dipanggil sebagai FO dan mengandungi cecincin subunit c dan saluran proton. Tangkai dan hiasan kepala berbentuk bola dipanggil sebagai F1 dan ia dalah tapak bagi sintesis ATP. Kompleks berbentuk bola di hujung bahagian F1 mengandungi enam protein dengan dua jenis berbeza (tiga subunit α dan tiga subunit β), di mana "tangkai" terdiri daripada satu protein: subunit γ, dengan hujung tangkai memanjang ke dalam bola subunit α dan β.[70] Kedua-dua subunit α dan β mengikat nukleotida, tetapi hanya subunit β memangkinkan tindak balas sintesis ATP. Mencapai di tepi bahagian F1 dan kembali ke dalam membran ialah suatu subunit seperti rod panjang yang menambat subunit α dan β ke dalam tapak enzim.

Ketika proton merentasi membran melalui saluran dalam tapak ATP sintase, motor yang dipacu oleh proton FO berputar.[71] Putaran itu mungkin disebabkan oleh perubahan dalam pengionan asid amino dalam cecincin subunit c, menyebabkan interaksi elektrostatik yang merejang cecincin subunit c melalui saluran proton.[72] Cecincin yang berputar ini seterusnya memacu putaran gandar pusat (tangkai subunit γ) dalam subunit α dan β. Subunit α dan β dihalang daripada memutarkan diri mereka sendiri oleh lengan sisi yang bertindak sebagai pemegun. Pergerakan hujung subunit γ ini dalam bola subunit α dan β menyediakan tenaga untuk tapak aktif dalam subunit β untuk menjalani suatu kitaran pergerakan yang menghasilkan dan kemudiannya melepaskan ATP.[73]

Tindak balas sintesis ATP ini dipanggil sebagai "mekanisme perubahan ikatan" dan melibatkan tapak aktif bagi suatu subunit β yang mengitar di antara tiga keadaan.[74] Dalam keadaan "terbuka", ADP dan fosfat memasuki tapak aktif (ditunjukkan dalam warna perang pada gambar rajah). Protein kemudiannya menutup di sekitar molekul dan mengikatnya secara longgar – keadaan "longgar" (ditunjukkan dalam warna merah). Enzim kemudiannya mengubah bentuk sekali lagi dan memaksa molekul-molekul ini bersama, dengan tapak aktif dalam keadaan "ketat" yang dihasilkan (ditunjukkan dalam warna merah jambu), mengikat molekul ATP yang baru dihasilkan dengan keafinan yang sangat tinggi. Akhirnya, tapak aktif mengitar kembali kepada keadaan terbuka, melepaskan ATP dan mengikat lebih banyak ADP dan fosfat, bersedia untuk kitaran seterusnya.

Dalam beberapa bakteria dan arkea, sintesis ATP dipacu oleh pergerakan ion-ion natrium melalui membran sel berbanding pergerakan proton.[75][76] Arkea seperti Methanococcus juga mengandungi A1Ao sintase, satu bentuk enzim yang mengandungi protein tambahan dengan sedikit keserupaan dalam jujukan dengan subunit ATP sintase bakteria dan eukariot yang lain. Adalah mungkin bahawa dalam beberapa spesies, bentuk enzim A1Ao merupakan ATP sintase yang dipacu oleh natrium yang khusus,[77] tetapi ini mungkin tidak benar dalam kesemua kes.[76]

Spesies oksigen reaktif

sunting

Oksigen molekul merupakan penerima elektron hujung yang unggul kerana ia merupakan agen pengoksidaan yang kuat. Penurunan oksigen turut melibatkan bahantara yang berpotensi berbahaya.[78] Walaupun pemindahan empat elektron dan empat proton menurunkan oksigen kepada air, yang tidak berbahaya, pemindahan satu atau dua elektron menghasilkan anion superoksida atau peroksida yang berbahaya secara reaktif.

 

 

 

 

 

(7)

Spesies oksigen reaktif dan hasil tindak balas mereka, seperti hidroksil radikal adalah sangat berbahaya kepada sel kerana ia mengoksidakan protein dan menyebabkan mutasi di dalam asid deoksiribonukleik (DNA). Kerosakan pada sel ini boleh membawa kepada penyakit dan berkemungkinan menjadi salah satu penyebab penuaan.[79][80]

Kompleks sitokrom c oksidase sangat berkesan dalam menurunkan oksigen kepada air dan ia melepaskan bahantara yang sedikit; walau bagaimanapun jumlah anion superoksida dan peroksida yang dihasilkan adalah kecil oleh rantaian pengangkutan elektron.[81] Perkara yang amat penting adalah penurunan koenzim Q di dalam kompleks III, oleh sebab radikal bebas ubisemikuinon yang sangat reaktif dibentuk sebagai bahantara dalam kitaran Q. Spesies tidak stabil ini boleh membawa kepada "kebocoran" elektron apabila eletron-elektron dipindahkan secara terus kepada oksigen, membentuk superoksida.[82] Oleh sebab penghasilan spesies oksigen reaktif oleh kompleks pengepaman proton ini adalah terbesar pada keupayaan membran tinggi, ia telah dicadangkan bahawa mitokondria mengawal atur aktivitinya untuk mengekalkan keupayaan membran di dalam julat kecil yang mengimbangi penghasilan ATP terhadap penjanaan pengoksida.[83] Contohnya, pengoksida boleh mengaktifkan protein-protein bukan gandingan yang menurunkan keupayaan membran.[84]

Untuk melawan spesies oksigen reaktif ini, sel-sel yang mengandungi banyak sistem pengantioksida, termasuklah vitamin (seperti vitamin C dan E) dan enzim pengantioksida (seperti superoksida dismutase, katalase dan peroksidase),[78] yang menyahtoksik spesies reaktif, mengehadkan kerosakan pada sel.

Dalam keadaan hipoksia

sunting

Disebabkan oksigen adalah penting dalam pemfosforilan oksidaan, kekurangan tahap O2 boleh mengubah kadar pengeluaran ATP. Walau bagaimanapun, daya pendorong proton dan penghasilan ATP boleh dikekalkan oleh asidosis intrasel.[85] Proton-proton sitosol yang telah terkumpul dengan hidrolisis ATP dan asidosis laktik boleh meresap secara bebas merentasi membran luar mitokondria dan mengasidkan ruang antara membran, maka secara langsung menyumbang kepada daya pendorong proton dan penghasilan ATP.

Lihat juga

sunting

Rujukan

sunting
  1. ^ Mitchell P, Moyle J; Moyle (1967). "Chemiosmotic hypothesis of oxidative phosphorylation". Nature. 213 (5072): 137–9. Bibcode:1967Natur.213..137M. doi:10.1038/213137a0. PMID 4291593.
  2. ^ a b Dimroth P, Kaim G, Matthey U (1 Januari 2000). "Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases". J. Exp. Biol. 203 (Bhg. 1): 51–9. PMID 10600673.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  3. ^ a b c d Schultz B, Chan S (2001). "Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes". Annu Rev Biophys Biomol Struct. 30: 23–65. doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.23. PMID 11340051.
  4. ^ Rich PR (2003). "The molecular machinery of Keilin's respiratory chain". Biochem. Soc. Trans. 31 (Pt 6): 1095–105. doi:10.1042/BST0311095. PMID 14641005.
  5. ^ Porter RK, Brand MD (1995). "Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes". Biochem. J. 310 (Bhg. 2): 379–82. PMC 1135905. PMID 7654171.
  6. ^ Mathews FS (1985). "The structure, function and evolution of cytochromes". Prog. Biophys. Mol. Biol. 45 (1): 1–56. doi:10.1016/0079-6107(85)90004-5. PMID 3881803.
  7. ^ Wood PM (1983). "Why do c-type cytochromes exist?". FEBS Lett. 164 (2): 223–6. doi:10.1016/0014-5793(83)80289-0. PMID 6317447.
  8. ^ Crane FL (1 Disember 2001). "Biochemical functions of coenzyme Q10". Journal of the American College of Nutrition. 20 (6): 591–8. PMID 11771674.
  9. ^ Mitchell P (1979). "Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences". Sains. 206 (4423): 1148–59. Bibcode:1979Sci...206.1148M. doi:10.1126/science.388618. PMID 388618.
  10. ^ Søballe B, Poole RK (1999). "Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management" (PDF). Microbiology (Reading, Engl.). 145 (8): 1817–30. PMID 10463148.
  11. ^ Johnson D, Dean D, Smith A, Johnson M (2005). "Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters". Annu Rev Biochem. 74: 247–81. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. PMID 15952888.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  12. ^ Page CC, Moser CC, Chen X, Dutton PL; Moser; Chen; Dutton (1999). "Natural engineering principles of electron tunnelling in biological oxidation-reduction". Nature. 402 (6757): 47–52. Bibcode:1999Natur.402...47P. doi:10.1038/46972. PMID 10573417.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  13. ^ Leys D.; Scrutton N.S. (2004). "Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure". Pendapat Semasa dalam Biologi Struktur. 14 (6): 642–7. doi:10.1016/j.sbi.2004.10.002. PMID 15582386.
  14. ^ Boxma, B.; de Graaf, R.M.; van der Staay, G.W.M.; van Alen, T.A; Ricard, G.; Gabaldón, T.; van Hoek, A.H.A.M.; van der Staay, S.Y.; Koopman, W.J.H.; van Hellemond, J.J.; Tielens, A.G.M.; Friedrich, T.; Veenhuis, M.; Huynen, M.A; Hackstein, J.H.P (2005). "An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen". Nature. 434 (7029): 74–9. Bibcode:2005Natur.434...74B. doi:10.1038/nature03343. PMID 15744302.
  15. ^ a b c d e f g h Anders Overgaard Pedersen dan Henning Nielsen (2008). Medical CHEMISTRY Compendium. Universiti Aarhus.
  16. ^ a b Hirst J (2005). "Energy transduction by respiratory complex I—an evaluation of current knowledge" (PDF). Biochem. Soc. Trans. 33 (Pt 3): 525–9. doi:10.1042/BST0330525. PMID 15916556.
  17. ^ a b c Lenaz G, Fato R, Genova M, Bergamini C, Bianchi C, Biondi A (2006). "Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects". Biochim Biophys Acta. 1757 (9–10): 1406–20. doi:10.1016/j.bbabio.2006.05.007. PMID 16828051.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  18. ^ a b Sazanov, L.A.; Hinchliffe, P. (2006). "Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus". Sains. 311 (5766): 1430–1436. Bibcode:2006Sci...311.1430S. doi:10.1126/science.1123809. PMID 16469879. Cite has empty unknown parameter: |author-name-separator= (bantuan)
  19. ^ Efremov R.G., Baradaran R., & Sazanov L.A. (2010) The arcdhitecture of respiratory complex I, Nature 465, 441-445
  20. ^ Baranova EA, Holt PJ, Sazanov LA (2007). "Projection structure of the membrane domain of Escherichia coli respiratory complex I at 8 A resolution". J. Mol. Biol. 366 (1): 140–54. doi:10.1016/j.jmb.2006.11.026. PMID 17157874.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  21. ^ Friedrich T, Böttcher B (2004). "The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System". Biochim. Biophys. Acta. 1608 (1): 1–9. doi:10.1016/j.bbabio.2003.10.002. PMID 14741580.
  22. ^ Hirst J (Januari 2010). "Towards the molecular mechanism of respiratory complex I". Biochem. J. 425 (2): 327–39. doi:10.1042/BJ20091382. PMID 20025615.
  23. ^ Cecchini G (2003). "Function and structure of complex II of the respiratory chain". Annu Rev Biochem. 72: 77–109. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700. PMID 14527321.
  24. ^ Yankovskaya, V.; Horsefield, R.; Tornroth, S.; Luna-Chavez, C.; Miyoshi, H.; Leger, C.; Byrne, B.; Cecchini, G.; Iwata, S. (2003). "Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation". Science. 299 (5607): 700–704. Bibcode:2003Sci...299..700Y. doi:10.1126/science.1079605. PMID 12560550.
  25. ^ Horsefield, R.; Iwata, S.; Byrne, B. (2004). "Complex II from a structural perspective". Curr. Protein Pept. Sci. 5 (2): 107–18. doi:10.2174/1389203043486847. PMID 15078221.
  26. ^ Kita K, Hirawake H, Miyadera H, Amino H, Takeo S (2002). "Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum". Biochim. Biophys. Acta. 1553 (1–2): 123–39. doi:10.1016/S0005-2728(01)00237-7. PMID 11803022.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  27. ^ Painter HJ, Morrisey JM, Mather MW, Vaidya AB; Morrisey; Mather; Vaidya (2007). "Specific role of mitochondrial electron transport in blood-stage Plasmodium falciparum". Nature. 446 (7131): 88–91. Bibcode:2007Natur.446...88P. doi:10.1038/nature05572. PMID 17330044.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  28. ^ Ramsay RR, Steenkamp DJ, Husain M (1987). "Reactions of electron-transfer flavoprotein and electron-transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductase". Biochem. J. 241 (3): 883–92. PMC 1147643. PMID 3593226.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  29. ^ Zhang J, Frerman FE, Kim JJ; Frerman; Kim (2006). "Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (44): 16212–7. Bibcode:2006PNAS..10316212Z. doi:10.1073/pnas.0604567103. PMC 1637562. PMID 17050691.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  30. ^ Ikeda Y, Dabrowski C, Tanaka K (25 Januari 1983). "Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase". J. Biol. Chem. 258 (2): 1066–76. PMID 6401712.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  31. ^ Ruzicka FJ, Beinert H (1977). "A new iron-sulfur flavoprotein of the respiratory chain. A component of the fatty acid beta oxidation pathway" (PDF). J. Biol. Chem. 252 (23): 8440–5. PMID 925004.
  32. ^ Ishizaki K, Larson TR, Schauer N, Fernie AR, Graham IA, Leaver CJ (2005). "The Critical Role of Arabidopsis Electron-Transfer Flavoprotein:Ubiquinone Oxidoreductase during Dark-Induced Starvation". Plant Cell. 17 (9): 2587–600. doi:10.1105/tpc.105.035162. PMC 1197437. PMID 16055629.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  33. ^ Berry E, Guergova-Kuras M, Huang L, Crofts A (2000). "Structure and function of cytochrome bc complexes". Annu Rev Biochem. 69: 1005–75. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005. PMID 10966481.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  34. ^ Crofts A.R. (2004). "The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure". Annu. Rev. Physiol. 66: 689–733. doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. PMID 14977419.
  35. ^ Iwata, S.; Lee, J.W.; Okada, K.; Kyongwon Lee, J.; Iwata, M.; Rasmussen, B.; Link, T.A.; Ramaswamy, S.; Jap. B.K. (1998). "Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex". Science. 281 (5373): 64–71. Bibcode:1998Sci...281...64I. doi:10.1126/science.281.5373.64. PMID 9651245.
  36. ^ Trumpower BL (1990). "The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex" (PDF). J. Biol. Chem. 265 (20): 11409–12. PMID 2164001.
  37. ^ Hunte C, Palsdottir H, Trumpower BL (2003). "Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex". FEBS Lett. 545 (1): 39–46. doi:10.1016/S0014-5793(03)00391-0. PMID 12788490.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  38. ^ Calhoun M, Thomas J, Gennis R (1994). "The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps". Trends Biochem Sci. 19 (8): 325–30. doi:10.1016/0968-0004(94)90071-X. PMID 7940677.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  39. ^ Tsukihara, T.; Aoyama, H.; Yamashita, E.; Tomizaki, T.; Yamaguchi H.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yoshikawa, S. (1996). "The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A". Science. 272 (5265): 1136–44. Bibcode:1996Sci...272.1136T. doi:10.1126/science.272.5265.1136. PMID 8638158.
  40. ^ Yoshikawa, S.; Muramoto, K.; Shinzawa-Itoh, K.; Aoyama, H.; Tsukihara, T.; Shimokata, K.; Katayama, Y.; Shimada, H. (2006). "Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Biochim. Biophys. Acta. 1757 (9–10): 1110–6. doi:10.1016/j.bbabio.2006.06.004. PMID 16904626.
  41. ^ Rasmusson AG, Soole KL, Elthon TE (2004). "Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria". Annual review of plant biology. 55: 23–39. doi:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. PMID 15725055.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  42. ^ Menz RI, Day DA (1996). "Purification and characterization of a 43-kDa rotenone-insensitive NADH dehydrogenase from plant mitochondria". J. Biol. Chem. 271 (38): 23117–20. doi:10.1074/jbc.271.38.23117. PMID 8798503.
  43. ^ McDonald A, Vanlerberghe G (2004). "Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla". IUBMB Life. 56 (6): 333–41. doi:10.1080/1521-6540400000876. PMID 15370881.
  44. ^ Sluse FE, Jarmuszkiewicz W (1998). "Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role". Braz. J. Med. Biol. Res. 31 (6): 733–47. doi:10.1590/S0100-879X1998000600003. PMID 9698817.
  45. ^ Moore AL, Siedow JN (1991). "The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria". Biochim. Biophys. Acta. 1059 (2): 121–40. doi:10.1016/S0005-2728(05)80197-5. PMID 1883834.
  46. ^ Vanlerberghe GC, McIntosh L (1997). "Alternative oxidase: From Gene to Function". Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. 48: 703–34. doi:10.1146/annurev.arplant.48.1.703. PMID 15012279.
  47. ^ Ito Y, Saisho D, Nakazono M, Tsutsumi N, Hirai A (1997). "Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature". Gene. 203 (2): 121–9. doi:10.1016/S0378-1119(97)00502-7. PMID 9426242.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  48. ^ Maxwell DP, Wang Y, McIntosh L; Wang; McIntosh (1999). "The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (14): 8271–6. Bibcode:1999PNAS...96.8271M. doi:10.1073/pnas.96.14.8271. PMC 22224. PMID 10393984.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  49. ^ Heinemeyer J, Braun HP, Boekema EJ, Kouril R (2007). "A structural model of the cytochrome C reductase/oxidase supercomplex from yeast mitochondria". J. Biol. Chem. 282 (16): 12240–8. doi:10.1074/jbc.M610545200. PMID 17322303.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  50. ^ Schägger H, Pfeiffer K (2000). "Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria". EMBO J. 19 (8): 1777–83. doi:10.1093/emboj/19.8.1777. PMC 302020. PMID 10775262.
  51. ^ Schägger H (2002). "Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria". Biochim. Biophys. Acta. 1555 (1–3): 154–9. doi:10.1016/S0005-2728(02)00271-2. PMID 12206908.
  52. ^ Schägger H, Pfeiffer K (2001). "The ratio of oxidative phosphorylation complexes I-V in bovine heart mitochondria and the composition of respiratory chain supercomplexes". J. Biol. Chem. 276 (41): 37861–7. doi:10.1074/jbc.M106474200. PMID 11483615.
  53. ^ Gupte, S.; Wu, E.S; Hoechli, L.; Hoechl, M.; Jacobson, K.; Sowers, A.E.; Hackenbrock, C.R. (1984). "Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81 (9): 2606–10. Bibcode:1984PNAS...81.2606G. doi:10.1073/pnas.81.9.2606. PMC 345118. PMID 6326133.
  54. ^ Nealson, K.H. (1999). "Post-Viking microbiology: new approaches, new data, new insights". Origins of life and evolution of the biosphere: the journal of the International Society for the Study of the Origin of Life. 29 (1): 73–93. doi:10.1023/A:1006515817767. PMID 11536899.
  55. ^ Schäfer, G.; Engelhard, M.; Müller, V. (1999). "Bioenergetics of the Archaea". Microbiol. Mol. Biol. Rev. 63 (3): 570–620. PMC 103747. PMID 10477309.
  56. ^ a b Ingledew WJ, Poole RK (1984). "The respiratory chains of Escherichia coli". Microbiol. Rev. 48 (3): 222–71. PMC 373010. PMID 6387427.
  57. ^ a b Unden G, Bongaerts J (1997). "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". Biochim. Biophys. Acta. 1320 (3): 217–34. doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0. PMID 9230919.
  58. ^ Cecchini G, Schröder I, Gunsalus RP, Maklashina E (2002). "Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli". Biochim. Biophys. Acta. 1553 (1–2): 140–57. doi:10.1016/S0005-2728(01)00238-9. PMID 11803023.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  59. ^ Freitag A, Bock E (1990). "Energy conservation in Nitrobacter". FEMS Microbiology Letters. 66 (1–3): 157–62. doi:10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x.
  60. ^ Starkenburg, S.R.; Chain, P.S.; Sayavedra-Soto, L.A.; Hauser, L.; Land, M.L.; Larimer, F.W.; Malfatti, S.A.; Klotz, M.G.; Bottomley P.J.; Arp D.J.; Hickey, W.J. (2006). "Genome Sequence of the Chemolithoautotrophic Nitrite-Oxidizing Bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255". Appl. Environ. Microbiol. 72 (3): 2050–63. doi:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006. PMC 1393235. PMID 16517654.
  61. ^ Yamanaka T, Fukumori Y (1988). "The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi". FEMS Microbiol. Rev. 4 (4): 259–70. PMID 2856189.
  62. ^ Iuchi S, Lin EC (1993). "Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression". Mol. Microbiol. 9 (1): 9–15. doi:10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x. PMID 8412675.
  63. ^ Calhoun MW, Oden KL, Gennis RB, de Mattos MJ, Neijssel OM (1993). "Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain" (PDF). J. Bacteriol. 175 (10): 3020–5. PMC 204621. PMID 8491720.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  64. ^ a b Boyer PD (1997). "The ATP synthase—a splendid molecular machine". Annu. Rev. Biochem. 66: 717–49. doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.717. PMID 9242922.
  65. ^ Van Walraven HS, Strotmann H, Schwarz O, Rumberg B (1996). "The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four". FEBS Lett. 379 (3): 309–13. doi:10.1016/0014-5793(95)01536-1. PMID 8603713.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  66. ^ Yoshida M, Muneyuki E, Hisabori T (2001). "ATP synthase—a marvellous rotary engine of the cell". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2 (9): 669–77. doi:10.1038/35089509. PMID 11533724.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  67. ^ Schemidt RA, Qu J, Williams JR, Brusilow WS (1998). "Effects of Carbon Source on Expression of Fo Genes and on the Stoichiometry of the c Subunit in the F1Fo ATPase of Escherichia coli". J. Bacteriol. 180 (12): 3205–8. PMC 107823. PMID 9620972.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  68. ^ Nelson N, Perzov N, Cohen A, Hagai K, Padler V, Nelson H (1 Januari 2000). "The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases". J. Exp. Biol. 203 (Pt 1): 89–95. PMID 10600677.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  69. ^ Rubinstein, J.L.; Walker, J.E.; Henderson, R. (2003). "Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy". EMBO J. 22 (23): 6182–92. doi:10.1093/emboj/cdg608. PMC 291849. PMID 14633978.
  70. ^ Leslie, A.G.; Walker, J.E. (2000). "Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis". Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 355 (1396): 465–71. doi:10.1098/rstb.2000.0588. PMC 1692760. PMID 10836500.
  71. ^ Noji, H.; Yoshida, M. (2001). "The rotary machine in the cell, ATP synthase". J. Biol. Chem. 276 (3): 1665–8. doi:10.1074/jbc.R000021200. PMID 11080505.
  72. ^ Capaldi, R.A.; Aggeler, R. (2002). "Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor". Trends Biochem. Sci. 27 (3): 154–60. doi:10.1016/S0968-0004(01)02051-5. PMID 11893513.
  73. ^ Dimroth, P.; von Ballmoos, C.; Meier T. (2006). "Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series". EMBO Rep. 7 (3): 276–82. doi:10.1038/sj.embor.7400646. PMC 1456893. PMID 16607397.
  74. ^ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (25 Oktober 1982). "Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model". J. Biol. Chem. 257 (20): 12030–8. PMID 6214554.
  75. ^ Dimroth P (1994). "Bacterial sodium ion-coupled energetics". Antonie Van Leeuwenhoek. 65 (4): 381–95. doi:10.1007/BF00872221. PMID 7832594.
  76. ^ a b Becher B, Müller V (1994). "Delta mu Na+ drives the synthesis of ATP via an delta mu Na(+)-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1". J. Bacteriol. 176 (9): 2543–50. PMC 205391. PMID 8169202.
  77. ^ Müller V (2004). "An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites". J. Bioenerg. Biomembr. 36 (1): 115–25. doi:10.1023/B:JOBB.0000019603.68282.04. PMID 15168615.
  78. ^ a b Davies KJ (1995). "Oxidative stress: the paradox of aerobic life". Biochem. Soc. Symp. 61: 1–31. doi:10.1042/bss0610001. PMID 8660387.
  79. ^ Rattan SI (2006). "Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals" (PDF). Free Radic. Res. 40 (12): 1230–8. doi:10.1080/10715760600911303. PMID 17090411.
  80. ^ Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin MT, Mazur M, Telser J (2007). "Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease". Int. J. Biochem. Cell Biol. 39 (1): 44–84. doi:10.1016/j.biocel.2006.07.001. PMID 16978905.
  81. ^ Raha S, Robinson BH (2000). "Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing". Trends Biochem. Sci. 25 (10): 502–8. doi:10.1016/S0968-0004(00)01674-1. PMID 11050436.
  82. ^ Finkel T, Holbrook NJ (2000). "Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing". Nature. 408 (6809): 239–47. doi:10.1038/35041687. PMID 11089981.
  83. ^ Kadenbach B, Ramzan R, Wen L, Vogt S (March 2010). "New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms". Biochim. Biophys. Acta. 1800 (3): 205–12. doi:10.1016/j.bbagen.2009.04.019. PMID 19409964.
  84. ^ Echtay KS, Roussel D, St-Pierre J, Jekabsons MB, Cadenas S, Stuart JA, Harper JA, Roebuck SJ, Morrison A, Pickering S, Clapham JC, Brand MD (Januari 2002). "Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins". Nature. 415 (6867): 96–9. Bibcode:2002Natur.415...96E. doi:10.1038/415096a. PMID 11780125.
  85. ^ Devaux JB, Hedges CP, Birch N, Herbert N, Renshaw GM, Hickey AJ (Januari 2019). "Acidosis Maintains the Function of Brain Mitochondria in Hypoxia-Tolerant Triplefin Fish: A Strategy to Survive Acute Hypoxic Exposure?". Frontiers in Physiology (dalam bahasa Inggeris). 9: 1941. doi:10.3389/fphys.2018.01941. PMC 6346031. PMID 30713504.

Bacaan lanjut

sunting

Pengenalan

sunting
  • Nelson DL; Cox MM (2004). Lehninger Principles of Biochemistry (ed. ke-4). W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  • Schneider ED; Sagan D (2006). Into the Cool: Energy Flow, Thermodynamics and Life (ed. pertama). University of Chicago Press. ISBN 0-226-73937-6.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  • Lane N (2006). Power, Sex, Suicide: Mitochondria and the Meaning of Life (ed. pertama). Oxford University Press, USA. ISBN 0-19-920564-7.

Lanjutan

sunting
  • Nicholls DG; Ferguson SJ (2002). Bioenergetics 3 (ed. pertama). Academic Press. ISBN 0-12-518121-3.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  • Haynie D (2001). Biological Thermodynamics (ed. pertama). Cambridge University Press. ISBN 0-521-79549-4.
  • Rajan SS (2003). Introduction to Bioenergetics (ed. pertama). Anmol. ISBN 81-261-1364-2.
  • Wikstrom M (Ed) (2005). Biophysical and Structural Aspects of Bioenergetics (ed. pertama). Persatuan Kimia Diraja. ISBN 0-85404-346-2.CS1 maint: extra text: authors list (link)

Pautan luar

sunting

Sumber umum

sunting

Sumber berstruktur

sunting
Diambil daripada "https://ms.wikipedia.org/w/index.php?title=Pemfosforilan_oksidaan&oldid=6139887"